Первые вычислительные эксперименты для белковой молекулы - ингибитора
трипсина панкреатической железы - были проведены по методу молекулярной динамики
в 1977 г. Дж. А. Мак-Кэмоном с сотрудниками. Молекула
состоит из 58 аминокислотных остатков и содержит 454 тяжелых атома, в структуру
также включали четыре внутренних молекулы воды, локализованные согласно
кристаллографическим данным. Удалось воспроизвести основной элемент вторичной
структуры белка - антипараллельную скрученную b-структуру, а также короткий a-спиральный сегмент.
В последние годы выполнены расчеты молекулярной динамики миоглобина, лизоцима, калбиндина, ретиналь связывающего белка, моделировали также перенос электрона в белковых комплексах: феррацитохром С - феррацитохром В5 и феррацитохром С-пероксидаза в водном окружении. В результате модельных вычислений была предсказана пространственная структура комплексов. В расчетах наблюдалась значительная лабильность области белок-белкового контакта, в том числе перемещение ароматической группы белка в область контакта за времена 100 пс. Результаты молекулярной динамики подтверждают роль флуктуаций в электронно-конформационных взаимодействиях, сопровождающих процессы транспорта электронов, миграции и трансформации энергии, ферментативного катализа.
Дополнительная информация:
© 2001-2024 Кафедра биофизики МГУ